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Title: Análisis modal de la hélice terminal C de la subunidad gamma en la enzima ATP
Modal analysis of the C-terminal helix of the f1-ATP synthase gamma subunit
Authors: Saavedra Espinoza, Harry Gustavo
Coronado Matutti, Alberto
Keywords: ATP sintasa;Análisis modal;Modos brownianos;Modos calpha
Issue Date: 1-Jun-2006
Publisher: Universidad Nacional de Ingeniería
Citation: Saavedra Espinoza, H., & Coronado Matutti, A. (2006). Análisis modal de la hélice terminal C de la subunidad gamma en la enzima ATP. TECNIA, 16(1). https://doi.org/10.21754/tecnia.v16i1.406
Series/Report no.: Volumen;16
Número;1
Related URI: http://revistas.uni.edu.pe/index.php/tecnia/article/view/406
Abstract: En el análisis dinámico de proteínas, un objetivo importante es la descripción de los movimientos lentos de grandes amplitudes. Estos movimientos describen configuraciones de reordenamiento que son importantes para la función de la proteína. Estos reordenamientos pueden cambiar la superficie de exposición de la proteína, y por lo tanto, influenciar las interacciones con su entorno. En este artículo, estudiamos los modos de baja frecuencia de la hélice Terminal C de la ATP Sintasa de la subunidad Gamma. Tres métodos son comparados: Modos Browinanos, Modos Calpha y Modos de Potencial Simplificado. Los resultados sugieren que el extremo F1 de la hélice es más rígido que otras partes. Esto es coherente con los recientes estudios donde se muestra como el extremo F1 de la hélice trabaja como un eje cigüeñal convirtiendo el movimiento de doblado y desdoblado de la subunidad Beta en movimiento rotacional. Además, a lo largo de la hélice, longitudes flexibles son seguidas de longitudes rígidas. Esta propiedad puede servir para suavizar el torque producido en el extremo de F1, entregando un torque casi constante que es necesario para alcanzar la más alta eficiencia posible.
In the analysis of protein dynamics an important goal is the description of slow large-amplitude motions. These motions describe configuration rearrangements which are essential for the function of the protein. The rearrangements can change the exposed surface of the protein and, therefore, influence the interactions with its environment. In this article, we study low- frequency modes of the C-terminal helix of the bovine ATP synthase Gamma subunit. Three methods are compared: Brownian modes, calpha modes and simplified potential modes. Results suggest that the F1 end of the helix is more rigid than other parís. This is coherent with recent studies where is shown how the F1 end of the helix works as a crankshaft converting the bending and unbending of the Beta subunit into rotational motion. Moreover, along the helix, flexible lengths are followed by rigid lengths. This feature may serve to smooth out the torque produced at the F1 end, delivering a nearly constant torque necessary to achieve the highest efficiency possible.
URI: http://cybertesis.uni.edu.pe/handle/uni/14045
ISSN: 2309-0413
E-mail: harryseg@yahoo.com
Rights: info:eu-repo/semantics/embargoedAccess
Appears in Collections:Vol. 16 Núm. 1 (2006)

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